微丝结合蛋白的结构和功能的介绍

       肌动蛋白（actin）形成的微丝对维持细胞的机械强度、细胞形态发生、细胞运动和胞内物质运输等生理过程有重要作用。很多蛋白和微丝结合，控制微丝结构的形成和变化。郭岩实验室zui近发现了一种新的植物特有的微丝结合蛋白SCAB1。它可以结合并稳定微丝结构，促使微丝成束。拟南芥scab1突变体对干旱更加敏感，气孔保卫细胞的运动也受到影响。

　　来自北京生命科学研究所，中国农业大学等处的研究人员发表了题为“Theplantactin-bindingproteinSCAB1isadimericactincrosslinkerwithanatypicalPleckstrinhomologydomain”的文章，利用蛋白晶体学和生物化学方法，分析了一种植物特有的微丝结合蛋白的结构和功能，为进一步揭示这种蛋白的作用机制，以及植物细胞骨架的分子机制提供了重要信息。

　　在这篇论文，研究人员使用蛋白晶体学和生物化学方法分析了SCAB1蛋白的结构和功能。发现SCAB1是个模块化蛋白，包含一个微丝结合结构域，两个coiled-coil（CC）卷曲螺旋结构域和一个Immunoglobulin-Pleckstrinhomology（Ig-PH）融合结构域。研究人员解析了其中CC1和Ig-PH结构域的高分辨率晶体结构。发现CC1结构域形成反平行的卷曲螺旋，并进一步形成二聚体。序列分析和生化实验表明蛋白中部含有第2个卷曲螺旋结构域（CC2），它也介导二聚化。

　　SCAB1的C末端由Immunoglobulin和PleckstrinHomology（PH）两个结构域融合而成。PH结构域通常具有结合磷酸肌醇的能力。研究人员发现SCAB1的PH结构域缺乏经典的磷酸肌醇结合口袋，但在分子表面有个低亲和力位点能结合多种磷酸肌醇。这个发现提示磷酸肌醇分子可能有调节SCAB1功能的作用。叶克穷研究组主要从事蛋白质和核酸核糖核酸之间的互相作用的研究，解析了C/DRNA蛋白质复合物催化RNA核糖甲基化的结构机理。